Ten artykuł od 2008-09 wymaga zweryfikowania podanych informacji.
Należy podać wiarygodne źródła w formie przypisów bibliograficznych. Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte. Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary) Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu. Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.
Model domeny proteazowej t-PA w kompleksie z inhibitorem
Tkankowy aktywator plazminogenu (ang.tissue plasminogen activator, t-PA) – organiczny związek chemiczny, proteaza serynowa wydzielana głównie przez śródbłonek, występująca w wielu tkankach (w tym w osoczu krwi)[1]. Przekształca plazminogen (syntetyzowany jest jako polipeptyd) w plazminę, poprzez rozerwanie mostka disiarczkowego.
Zastosowanie kliniczne
Rekombinowane tkankowe aktywatory plazminogenu (rtPA) znajdują zastosowanie w leczeniu stanów predysponujących do tworzenia zakrzepów, takich jak udar mózgu albo zawał mięśnia sercowego. Początkowo produkowane były komercyjnie dwie formy leku: alteplaza, składająca się w przeważającej części z jednołańcuchowych cząsteczek rt-PA, i duteplaza, będąca dwułańcuchową cząsteczką rt-PA. Zaniechano stosowania duteplazy, ponieważ w dużych badaniach nie wykazano przewagi tego leku nad streptokinazą. Metodami inżynierii genetycznej wytworzono także pochodne cząsteczki tPA, o zmienionych właściwościach:
r-PA, jednołańcuchowa cząsteczka t-PA pozbawiona wskutek delecji domeny typu Kringle-1
TNK-tPA, podobny do r-PA, ale z dodatkowym miejscem glikozylacji w pozycji 103; usuniętym miejscem glikozylacji w pozycji 117; i zamienionymi przez cztery reszty alaninowe czterema aminokwasami (Lys-His-Arg-Arg) w domenie proteazowej.
n-PA, będąca postacią naturalnego tPA pozbawioną domeny palca peptydowego i domeny EGF oraz miejsca glikozylacji w domenie Kringle-1.
Przypisy
↑Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 10, ISBN 978-83-01-16529-1.
Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.
Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii. 
