COL5A2

COL5A2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1A9A

Ідентифікатори
Символи COL5A2, EDSC, collagen type V alpha 2, collagen type V alpha 2 chain, EDSCL2
Зовнішні ІД OMIM: 120190 MGI: 88458 HomoloGene: 20119 GeneCards: COL5A2
Пов'язані генетичні захворювання
Ehlers-Danlos syndrome type 2[1]
Реагує на сполуку
ocriplasmin[2]
Онтологія гена
Молекулярна функція

зв'язування з іоном металу
extracellular matrix structural constituent
SMAD binding
молекулярна функція
extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength

Клітинна компонента

extracellular region
endoplasmic reticulum lumen
колаген
collagen type V trimer
GO:0005578 Позаклітинна матриця
міжклітинний простір
collagen-containing extracellular matrix

Біологічний процес

eye morphogenesis
skeletal system development
collagen catabolic process
осифікація
extracellular matrix organization
cellular response to amino acid stimulus
negative regulation of endodermal cell differentiation
skin development
collagen fibril organization
notochord development

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
1290
12832
Ensembl
ENSG00000204262
ENSMUSG00000026042
UniProt
P05997
Q3U962
RefSeq (мРНК)
NM_000393
NM_007737
NM_172972
RefSeq (білок)
NP_000384
NP_031763
Локус (UCSC) Хр. 2: 189.03 – 189.23 Mb Хр. 1: 45.41 – 45.54 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

COL5A2 (англ. Collagen type V alpha 2 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 499 амінокислот, а молекулярна маса — 144 910[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MMANWAEARPLLILIVLLGQFVSIKAQEEDEDEGYGEEIACTQNGQMYLN
RDIWKPAPCQICVCDNGAILCDKIECQDVLDCADPVTPPGECCPVCSQTP
GGGNTNFGRGRKGQKGEPGLVPVVTGIRGRPGPAGPPGSQGPRGERGPKG
RPGPRGPQGIDGEPGVPGQPGAPGPPGHPSHPGPDGLSRPFSAQMAGLDE
KSGLGSQVGLMPGSVGPVGPRGPQGLQGQQGGAGPTGPPGEPGDPGPMGP
IGSRGPEGPPGKPGEDGEPGRNGNPGEVGFAGSPGARGFPGAPGLPGLKG
HRGHKGLEGPKGEVGAPGSKGEAGPTGPMGAMGPLGPRGMPGERGRLGPQ
GAPGQRGAHGMPGKPGPMGPLGIPGSSGFPGNPGMKGEAGPTGARGPEGP
QGQRGETGPPGPVGSPGLPGAIGTDGTPGAKGPTGSPGTSGPPGSAGPPG
SPGPQGSTGPQGIRGQPGDPGVPGFKGEAGPKGEPGPHGIQGPIGPPGEE
GKRGPRGDPGTVGPPGPVGERGAPGNRGFPGSDGLPGPKGAQGERGPVGS
SGPKGSQGDPGRPGEPGLPGARGLTGNPGVQGPEGKLGPLGAPGEDGRPG
PPGSIGIRGQPGSMGLPGPKGSSGDPGKPGEAGNAGVPGQRGAPGKDGEV
GPSGPVGPPGLAGERGEQGPPGPTGFQGLPGPPGPPGEGGKPGDQGVPGD
PGAVGPLGPRGERGNPGERGEPGITGLPGEKGMAGGHGPDGPKGSPGPSG
TPGDTGPPGLQGMPGERGIAGTPGPKGDRGGIGEKGAEGTAGNDGARGLP
GPLGPPGPAGPTGEKGEPGPRGLVGPPGSRGNPGSRGENGPTGAVGFAGP
QGPDGQPGVKGEPGEPGQKGDAGSPGPQGLAGSPGPHGPNGVPGLKGGRG
TQGPPGATGFPGSAGRVGPPGPAGAPGPAGPLGEPGKEGPPGLRGDPGSH
GRVGDRGPAGPPGGPGDKGDPGEDGQPGPDGPPGPAGTTGQRGIVGMPGQ
RGERGMPGLPGPAGTPGKVGPTGATGDKGPPGPVGPPGSNGPVGEPGPEG
PAGNDGTPGRDGAVGERGDRGDPGPAGLPGSQGAPGTPGPVGAPGDAGQR
GDPGSRGPIGPPGRAGKRGLPGPQGPRGDKGDHGDRGDRGQKGHRGFTGL
QGLPGPPGPNGEQGSAGIPGPFGPRGPPGPVGPSGKEGNPGPLGPIGPPG
VRGSVGEAGPEGPPGEPGPPGPPGPPGHLTAALGDIMGHYDESMPDPLPE
FTEDQAAPDDKNKTDPGVHATLKSLSSQIETMRSPDGSKKHPARTCDDLK
LCHSAKQSGEYWIDPNQGSVEDAIKVYCNMETGETCISANPSSVPRKTWW
ASKSPDNKPVWYGLDMNRGSQFAYGDHQSPNTAITQMTFLRLLSKEASQN
ITYICKNSVGYMDDQAKNLKKAVVLKGANDLDIKAEGNIRFRYIVLQDTC
SKRNGNVGKTVFEYRTQNVARLPIIDLAPVDVGGTDQEFGVEIGPVCFV

Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

  • Weil D., Bernard M.P., Gargano S., Ramirez F. (1987). The pro alpha 2(V) collagen gene is evolutionarily related to the major fibrillar-forming collagens. Nucleic Acids Res. 15: 181—198. PMID 3029669 DOI:10.1093/nar/15.1.181
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Emanuel B.S., Cannizzaro L.A., Seyer J.M., Myers J.C. (1985). Human alpha 1(III) and alpha 2(V) procollagen genes are located on the long arm of chromosome 2. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 3385—3389. PMID 3858826 DOI:10.1073/pnas.82.10.3385
  • Michalickova K., Susic M., Willing M.C., Wenstrup R.J., Cole W.G. (1998). Mutations of the alpha2(V) chain of type V collagen impair matrix assembly and produce Ehlers-Danlos syndrome type I. Hum. Mol. Genet. 7: 249—255. PMID 9425231 DOI:10.1093/hmg/7.2.249
  • Fernandes R.J., Farnand A.W., Traeger G.R., Weis M.A., Eyre D.R. (2011). A role for prolyl 3-hydroxylase 2 in post-translational modification of fibril-forming collagens. J. Biol. Chem. 286: 30662—30669. PMID 21757687 DOI:10.1074/jbc.M111.267906
  • Woodbury D., Benson-Chanda V., Ramirez F. (1989). Amino-terminal propeptide of human pro-alpha 2(V) collagen conforms to the structural criteria of a fibrillar procollagen molecule. J. Biol. Chem. 264: 2735—2738. PMID 2914927

Примітки

  1. Захворювання, генетично пов'язані з COL5A2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Сполуки, які фізично взаємодіють з COL5A2 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  3. Human PubMed Reference:.
  4. Mouse PubMed Reference:.
  5. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2210 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 28 серпня 2017.
  6. UniProt, P05997 (англ.) . Архів оригіналу за 25 вересня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

  • Хромосома 2
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

  • п
  • о
  • р
Позаклітинний матрикс
Колаген
Фібрилотворчі
Інші
  • мультиплексин: COL15A1
  • тип XVIII
Ензими
Ламінін
Інші
Інші