Apolipoprotéine A1

APOA1
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 1AV1, 1GW3, 1GW4, 1ODP, 1ODQ, 1ODR, 2A01, 3K2S, 3R2P, 2MSC, 2MSD, 2MSE, 4V6M
Identifiants
Aliases	APOA1, Apolipoprotéine A
IDs externes	OMIM: 107680 MGI: 88049 HomoloGene: 47900 GeneCards: APOA1
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 11 humain[1] Locus 11q23.3 Début 116,835,751 bp[1] Fin 116,837,622 bp[1]
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 9 (souris)[2] Locus 9 A5.2|9 25.36 cM Début 46,139,878 bp[2] Fin 46,141,764 bp[2]
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans muqueuse jéjunale right lobe of liver mucosa of ileum right testis left testis duodénum apex of heart gonade ventricule gauche liquide amniotique Fortement exprimé dans left lobe of liver Jéjunum Vésicule vitelline duodénum epithelium of stomach vésicule biliaire iléon fetal liver hematopoietic progenitor cell migratory enteric neural crest cell mucous cell of stomach Plus de données d'expression de référence BioGPS Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology Fonction moléculaire lipase inhibitor activity phosphatidylcholine binding apolipoprotein receptor binding high-density lipoprotein particle receptor binding lipoprotein particle binding phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity phospholipid binding apolipoprotein A-I receptor binding liaison enzymatique cholesterol transfer activity amyloid-beta binding phospholipid transporter activity liaison protéique chemorepellent activity lipid transporter activity cholesterol binding identical protein binding high-density lipoprotein particle binding liaison lipidique heat shock protein binding signaling receptor binding Composant cellulaire cytosol endoplasmic reticulum lumen Chylomicron région extracellulaire noyau vésicule extracellulaire endocytic vesicle lumen discoidal high-density lipoprotein particle very-low-density lipoprotein particle surface cellulaire secretory granule lumen exosome blood microparticle endocytic vesicle membrane plasmique spherical high-density lipoprotein particle early endosome high-density lipoprotein particle vésicule cytoplasmique milieu extracellulaire low-density lipoprotein particle intermediate-density lipoprotein particle collagen-containing extracellular matrix Processus biologique positive regulation of Rho protein signal transduction regulation of protein phosphorylation cholesterol import lipid transport negative chemotaxis positive regulation of cholesterol esterification phospholipid efflux phospholipid transport negative regulation of hydrolase activity endocytose à récepteur retinoid metabolic process negative regulation of lipase activity regulation of intestinal cholesterol absorption negative regulation of cell adhesion molecule production peripheral nervous system axon regeneration endothelial cell proliferation animal organ regeneration peptidyl-methionine modification cholesterol homeostasis negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion transforming growth factor beta receptor signaling pathway negative regulation of inflammatory response phospholipid homeostasis ERK1 and ERK2 cascade negative regulation of cytokine production involved in immune response positive regulation of fatty acid biosynthetic process high-density lipoprotein particle clearance lipoprotein metabolic process G protein-coupled receptor signaling pathway positive regulation of triglyceride catabolic process response to nutrient glucocorticoid metabolic process lipid storage protein stabilization positive regulation of lipoprotein lipase activity cholesterol metabolic process réaction à l'œstrogène triglyceride catabolic process transport transmembranaire transport cholesterol efflux integrin-mediated signaling pathway phosphatidylcholine biosynthetic process neuron projection regeneration negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling processus métabolique stéroidique positive regulation of hydrolase activity regulation of Cdc42 protein signal transduction blood vessel endothelial cell migration negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway processus métabolique lipidique cholesterol transport platelet degranulation adrenal gland development high-density lipoprotein particle assembly negative regulation of response to cytokine stimulus high-density lipoprotein particle remodeling positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading phospholipid metabolic process vitamin transport cholesterol biosynthetic process positive regulation of stress fiber assembly triglyceride homeostasis reverse cholesterol transport lipoprotein biosynthetic process positive regulation of cholesterol efflux regulation of lipid metabolic process regulation of cholesterol transport chylomicron remodeling very-low-density lipoprotein particle remodeling chylomicron assembly modification post-traductionnelle positive regulation of lipid biosynthetic process positive regulation of phagocytosis positive regulation of phospholipid efflux Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 335 11806 Ensembl ENSG00000118137 ENSMUSG00000032083 UniProt P02647 Q00623 RefSeq (mRNA) NM_000039 NM_001318017 NM_001318018 NM_001318021 NM_009692 RefSeq (protéine) NP_000030 NP_001304946 NP_001304947 NP_001304950 NP_000030.1 NP_001304946.1 NP_001304947.1 NP_033822 Localisation (UCSC) Chr 11: 116.84 – 116.84 Mb Chr 9: 46.14 – 46.14 Mb Publication PubMed [3] [4]
Wikidata
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L'apolipoproteine A1 est une protéine de type apolipoprotéine, fabriquée par les intestins et le foie et entrant dans la constitution à 60 % dans les particules de HDL et à 12 pour cent dans les chylomicrons. Le rôle de cette molécule est d'activer la LCAT. Son gène est APOA1 situé sur le chromosome 11 humain.

Rôles

La protéine subit une chlorination et une nitration par la myéloperoxydase ce qui modifie son action avec l'ABCA1^[5].

En médecine

Un anticorps dirigé contre l'apolipoprotéine A1 est retrouvé dans différentes circonstances, comme dans la polyarthrite rhumatoïde^[6] ou lors d'un lupus érythémateux disséminé^[7], ou aussi, au décours d'un syndrome coronarien aigu^[8], semblant dans ce cas un marqueur de mauvais pronostic^[9]. Ils sont également présents dans 20 % de la population générale et pourrait constituer un marqueur de risque cardio-vasculaire^[10], possiblement en fragilisant la plaque d'athérome^[11]. Ce caractère péjoratif n'est cependant pas retrouvé dans d'autres études^[12].

Il existe plusieurs variants entraînant des conformations protéiques différentes, avec, dans certains cas, une accumulation dans certains tissus^[13] entraînant une amylose. D'autres variants sont corrélés avec un risque augmenté de survenue de maladies cardio-vasculaires^[14].

Notes et références

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