Superoksid dismutaza

Identifikatori

EC broj

1.15.1.1

CAS broj

9054-89-1

Baze podataka

IntEnz

IntEnz pregled

BRENDA

BRENDA pristup

ExPASy

NiceZyme pregled

KEGG

KEGG pristup

MetaCyc

metabolički put

PRIAM

profil

Strukture PBP

RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Superoksid dismutaza (EC 1.15.1.1) je enzim sa sistematskim imenom superoksid:superoksid oksidoreduktaza.^[1]^[2]^[3]

Drugi nazivi pod kojim se može naći ovaj molekul su superoksidaza dismutaza, bakar-cink superoksidna dismutaza, Cu-Zn superoksidna dismutaza, ferisuperoksidna dismutaza, superoksidna dismutaza I, superoksidna dismutaza II, SOD, Cu,Zn-SOD, Mn-SOD, Fe-SOD, SODF, SODS, SOD-1, SOD-2, SOD-3, SOD-4, hemokuprein, eritrokuprein, citokuprein, kuprein, hepatokuprein

Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

${\ce {2O_2^- + 2H^+ -> H_2O_2 + O_2}}$

Ovaj enzim je metaloprotein. Superoksid dismutaze ubrzavaju disproporcionisanje superoksida 10.000 puta što je dovoljno da onemogući brzu reakciju superoksida sa biološkim tkivom.

Bakar, cink-superoksid je enzim prisutan kod bakterija i kod eukariota. Bakar, cink-superoksid dismutaza sadrži katalitički aktivan tip I bakarnog centra i strukturni cink centar, koji su povezani histidinom.

Tokom reakcije peroksid se oksiduje do kiseonika, a bakar(II) se redukuje do bakar(I).^[4]

Mehanizam

Detaljan mehanizam se može predstaviti na sledeći način u četiri koraka:

izmena vode i superoksida
oksidacija spoljašnjeg superoksida do hidroperoksida, a redukcija bakra
redukcija unutrašnjeg superoksida do hidroperoksida, a oksidacija bakra
regeneracija bakar centra uz izdvajanje vodonik peroksida

Bilo koji metal čiji se redoks potencijal nalazi između -0,3 i +0,9 V može da deluje kao superoksid dismutaza. Zato se u ovim enzimima često može naći gvožđe ili mangan zbog svoje biodostupnosti.^[4]

Reference

^ Keele, B.B., McCord, J.M. and Fridovich, I. (1971). „Further characterization of bovine superoxide dismutase and its isolation from bovine heart”. J. Biol. Chem. 246: 2875—2880. PMID 4324341. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
^ Sawada, Y., Ohyama, T. and Yamazaki, I. (1972). „Preparation and physicochemical properties of green pea superoxide dismutase”. Biochim. Biophys. Acta. 268: 305—312. PMID 4337330. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
^ Vance, P.G., Keele, B.B. and Rajagopalan, K.V. (1972). „Superoxide dismutase from Streptococcus mutans. Isolation and characterization of two forms of the enzyme”. J. Biol. Chem. 247: 4782—4786. PMID 4559499. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
^ ^а ^б Гргурић-Шипка, Сања (2014). Хемија биоелемената. Београд: Хемијски факултет, Универзитет у Београду. стр. 86—87. ISBN 978-86-7220-065-2.

Literatura

Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605.

Spoljašnje veze

Superoxide+dismutase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

Druge oksidoreduktaze (EC 1.15-1.21)

1.15: Delivanje na superoksid kao akceptor

Superoksid dismutaza
- SOD1
- SOD2
- SOD3

1.16: Oksidacija metalni jona

Ceruloplasmin

1.17: Delovanje na CH ili CH₂ groupe

1.18: Delovanje na gvožđe-sulfurne proteine kao donori

Nitrogenaza

1.19: Delovanje na redukovani flavodoksin kao donor

Nitrogenaza (flavodoksin)

1.20: Delovanje na fosfor ili arsen kao donori

Glutaredoksin
- GLRX
- GLRX2
- GLRX3
- GLRX5

1.21: Delovanje na X-H i Y-H radi formiranja X-Y veze

Izopenicilin-N sintaza
Kolumbamin oksidaza
Retikulin oksidaza
Sulohrinska oksidaza
- (+)-bisdehlorogeodin formirajuća
- (-)-bisdehlorogeodin formirajuća
Aureuzidin sintaza
Tetrahidrokanabinolinska kiselina sintaza
Kanabidiolinska kiselina sintaza
Hromopirolatna sintaza

п р у Enzimi
Teme	Aktivno mesto Alosterna regulacija Mesto vezivanja Katalitički perfektan enzim Koenzim Kofaktor Kooperativnost EC broj Enzimska kataliza Inhibicija enzima Enzimska kinetika Lajnviver—Berkov dijagram Mihaelis—Mentenina kinetika Spisak enzima
Tipovi	EC1 Oksidoreduktaze /spisak EC2 Transferaze /spisak EC3 Hidrolaze /spisak EC4 Lijaze /spisak EC5 Izomeraze /spisak EC6 Ligaze /spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6