Dysmutaza ponadtlenkowa

Wikipedia:Weryfikowalność
 Ten artykuł od 2007-10 wymaga zweryfikowania podanych informacji.
Należy podać wiarygodne źródła w formie przypisów bibliograficznych.
Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte.
Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary)
Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu.
Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.
Mn-SOD
Centrum aktywne SOD

Dysmutaza ponadtlenkowa[1][2][3] (SOD z ang. SuperOxide Dismutase, E.C. 1.15.1.1) – enzym z grupy oksydoreduktaz katalizujący dysmutację anionorodnika ponadtlenkowego.

Dysmutaza ponadtlenkowa została wyizolowana w 1939 roku z erytrocytów wołu, a największa jego zawartość jest w komórkach wątroby. Jest pierwszym odkrytym enzymem którego substratem jest wolny rodnik. Enzym ten jest metaloproteiną. Składa się z części białkowej (apoenzym) oraz katalitycznej grupy prostetycznej w formie atomu metalu pełniącej funkcję centrum aktywnego.

W komórkach ludzkich występują trzy izoformy dysmutaz ponadtlenkowych:

  • cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1 o masie cząsteczkowej 32 kDa, chromosom 21q22,
  • mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2, o masie cząsteczkowej 96 kDa, chromosom 6q25,
  • wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3, o masie cząsteczkowej 135 kDa, chromosom 4q21.

EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym. W odróżnieniu od pozostałych izoform może być wydalana na zewnątrz, a jej umiejscowienie komórkowe to błona komórkowa i macierz międzykomórkowa.

Jest ona strukturą tetrameryczną z elementami sacharydowymi, i jest odporna na działanie mocznika i wysokich temperatur oraz wiąże heparynę w odróżnieniu od dwóch pozostałych izoform dysmutaz ponadtlenkowych. SOD-1 i SOD-2 nie posiadają w swojej budowie cukrów, a SOD-1 jest homodimerem, pozostałe dwie formy to homotetramer

SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.

Podstawienie seryny przez 3-metyloamino-L-alaninę (aminokwas niebiałkowy) zmienia strukturę SOD-1, co może skutkować degeneracją neuronów i rozwojem stwardnienia zanikowego boczne zachodniego Pacyfiku[4]

Przypisy

  1. ↑ MichałM. Skrzycki MichałM., HannaH. Czeczot HannaH., Rola dysmutazy ponadtlenkowej w powstawaniu nowotworów, „Postępy Nauk Medycznych”, 4, 2005, s. 7–15 [dostęp 2024-02-11] .
  2. ↑ Dysmutaza ponadtlenkowa jako element systemu antyoksydacyjnego w rozwoju nowotworów przewodu pokarmowego człowieka w bazie „Prace badawcze” portalu Nauka Polska (OPI).
  3. ↑ MarekM. Gacko MarekM. i inni, Zewnątrzkomórkowa dysmutaza ponadtlenkowa ściany naczyń krwionośnych, „Advances in Clinical and Experimental Medicine”, 15 (5), 2006, s. 925–932 [dostęp 2024-02-11] .
  4. ↑ Elizabeth A.E.A. Proctor Elizabeth A.E.A., David D.D.D. Mowrey David D.D.D., Nikolay V.N.V. Dokholyan Nikolay V.N.V., β-Methylamino-L-alanine substitution of serine in SOD1 suggests a direct role in ALS etiology, „PLOS Computational Biology”, 15 (7), 2019, art. nr e1007225, DOI: 10.1371/journal.pcbi.1007225, PMID: 31323035, PMCID: PMC6668853 [dostęp 2024-02-11]  (ang.).
Kontrola autorytatywna (klasa enzymów):
  • NDL: 00576856
Encyklopedia internetowa:
  • Britannica: science/superoxide-dismutase
  • Catalana: 0251411