Dehydrogenaza alkoholowa

Ten artykuł od 2016-04 wymaga zweryfikowania podanych informacji.

Należy podać wiarygodne źródła w formie przypisów bibliograficznych.
Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte.
Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary)
Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu.
Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.

Na tę stronę wskazuje przekierowanie z „ADH”. Zobacz też: inne znaczenia tego terminu.

Model wstążkowy dehydrogenazy alkoholowej

LADH (wątrobowa dehydrogenaza alkoholowa)

Dehydrogenaza alkoholowa, ADH (EC 1.1.1.1^[1]) – enzym z grupy dehydrogenaz katalizujący przekształcanie aldehydu octowego w etanol lub odwrotnie. Może także katalizować podobne przemiany innych alkoholi i odpowiadających im aldehydów i ketonów.

Enzym ten odgrywa podstawową rolę w fermentacji alkoholowej, która jest formą oddychania beztlenowego, a także w detoksykacji alkoholu. To właśnie stężenie tego enzymu w organizmie ma decydujący wpływ na osobniczą odporność na zamroczenie alkoholowe. Osoby z dużym jego stężeniem są określane jako mające „mocną głowę”, gdyż mogą wypić więcej etanolu i wciąż zachowywać umiarkowaną przytomność umysłu. Ze względu na to, że proces ten prowadzi do powstania aldehydu octowego, który jest bardziej toksyczny od etanolu, osoby z „mocną głową”, płacą za tę cechę silniejszym kacem, większą tendencją do zapadania na alkoholizm i mają większe prawdopodobieństwo zachorowania na marskość wątroby.

Dehydrogenaza alkoholowa występuje bardzo powszechnie – w komórkach bakterii, grzybów, zwierząt i roślin. Współdziała z cząsteczką NAD+
lub NADH jako koenzymem. W reakcji utleniania etanolu do aldehydu octowego, NAD⁺ redukowany jest do NADH^[2]:

W centrum katalitycznym najlepiej poznanych form tego białka u drożdży i ludzi występuje też atom cynku. U owadów enzym ten nie zawiera żadnego metalu, a u bakterii zawiera żelazo.

Zobacz też

dehydrogenaza aldehydowa

Przypisy

↑ Enzyme entry: EC 1.1.1.1, [w:] Enzyme nomenclature database, SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
↑ V.V.V.V. Mootha V.V.V.V. i inni, Marked reduction of alcohol dehydrogenase in keratoconus corneal fibroblasts, „Molecular Vision”, 15, 2009, s. 706–712, ISSN 1090-0535, PMID: 19365573, PMCID: PMC2666775 [dostęp 2017-07-04] .