Aminotransferazy

Transaminacja zachodząca między α-aminokwasem i α-ketokwasem. Grupa α-aminowa (NH2) została zastąpiona grupą ketonową (=O).

Aminotransferazy, transaminazy – enzymy zaliczane do grupy transferaz, uczestniczące w metabolizmie aminokwasów u zwierząt. Katalizują transaminację grup α-aminowych z α-aminokwasów na α-ketokwasy (α-ketoglutaran)[1][2][3], umożliwiając tym samym syntetyzowanie aminokwasów z ketokwasów karboksylowych. Biorą również udział w usuwaniu nadmiaru azotu z organizmu[1].

Dwiema najważniejszymi aminotransferazami są:

  • aminotransferaza asparaginianowa (AST)[2][3]:
asparaginian + α-ketoglutaran → szczawiooctan + glutaminian
alanina + α-ketoglutaran → pirogronian + glutaminian

Ich niewłaściwy poziom w surowicy krwi może wskazywać na choroby wątroby lub zawał mięśnia sercowego[3].

Przypisy

  1. ↑ a b Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 14, ISBN 978-83-01-16529-1 .
  2. ↑ a b c Encyklopedia Biologia. Agnieszka Nawrot (red.). Kraków: Wydawnictwo GREG, s. 24. ISBN 978-83-7327-756-4.
  3. ↑ a b c d Wielka encyklopedia zdrowia. Wojciech Twardosz (red.). T. I: Ab–Az. Poznań: Wydawnictwo HORYZONT, 2002, s. 50. ISBN 83-89242-01-X.

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

Kontrola autorytatywna (klasa enzymów):
  • LCCN: sh85004508
  • BnF: 16227310k
  • BNCF: 41289
  • NKC: ph182403
  • J9U: 987007293898505171
  • Britannica: science/transaminase
  • Catalana: 0147357